свойства альфа-углеродного атома

3.3. Тетраэдрический i-ый альфа-углеродный атом

3.3.1. Анализ векторов тетраэдров, образуемых i-ым альфа-углеродным атомом

Связи атома углерода R^a_i, к которому прикрепляются боковые цепи канонического набора аминокислот в МВМ, как и другие углеродные атомы, имеют тетраэдрическую структуру, т.е. все четыре связи направлены в вершины тетраэдра. Как видно на рисунке 14,а в этих вершинах расположены атомы N_i, Н_i, С_i,(группы O_i=C_i–N_i₊₁H) и C_R (углеродный атом боковой цепи).

Как показано на рис. 14,а и б, резонансная группа O_i_-1=C_i_-1–N_iH является плоской (заключена в прямоугольник) [ 15 ], представляет собой единое целое и может свободно вращаться. Через нее можно провести условную ось C^a_i_-1 – C^a_i, на которой будет вращаться атом C^a_i(рис. 14,б).

Поскольку все связи i-ого тетраэдрического атома углерода жесткие, то вектора, направленные на i+1-ый атом основной цепи (C^a_i₊₁) и на атом С_R боковой цепи будут жестко фиксированы и взаимосвязаны. На рис. 14,б они, соответственно, зеленого и синего цвета. Это означает, что всякое перемещение боковой цепи аминокислоты в процессе воссоздания закодированной конформации белка будет синхронно отражаться на направлении вектора C^a_i – C^a_i₊₁. За эту способность эти два направления на i-ом альфа-углеродном атоме были названы «коромыслом».

Различные боковые цепи белка, связанные с тетраэдрическим a-атомом, в рамках модели МВМ будут предопределять различное направление роста основной цепи. Рассмотрим этот вопрос более подробно.

Рис. 14. Сопоставление тетраэдров, сформированных на основе C^a_i:

а – валентными связями С^a_i , направленными в вершины тетраэдра;

б – векторами, направленными на С^a_i₊₁(зеленая стрелка) основной цепи и С_R боковой цепи (синяя стрелка).

3.3.2. Возможные связи группы O_i=C_i–N_i₊₁Н с основной цепью

В зависимости от возможной связи группы O_i=C_i–N_i₊₁Н с основной цепью можно выделить четыре варианта направлений, два из которых показаны на рисунках 15, а, б.

В том случае, если боковая цепь (физический оператор) R задает направление, при котором возможна водородная связь N_i₊₁Н с атомом O_i_-3(рис. 15,а), то альфа спиральная конформация цепи [15] остается неизменной (напомним, что предыдущая водородная связь была N_iН…O_i_-4).

Направление следующей водородной связи для O_i показано красной стрелкой.

В случае, когда физический оператор задает направление, допускающее образование водородной связи группы O_i=C_i–N_i₊₁Н с атомом O_i_-2 (рис. 15, б), то спиральная структура становится более крутой, что соответствует в белках спирали 3₁₀ [ 15 ].

Направление следующей водородной связи для O_iпоказано голубой стрелкой.

Рис. 15. Варианты возможной водородной связи группы O_i=R_i–N_i₊₁Н: с атомом O_i_-3(а) и с атомом O_i_-2(б).

Помимо спиральных структур имеющиеся в каноническом наборе боковые цепи могут ориентировать направление на С^a_i₊₁углеродный атом с образованием водородных связей с атомами O_i_-1и наO_i(рис. 16, а, б), что приводит к изгибам и крутым поворотам цепи.

Третий вариант связи, который может быть задан физическими операторами из i-го положения, образован группой O_i=R_i–N_i₊₁Н с атомом O_i_-1 (рис.16, а).

Вполне вероятно, что для реализации этого направления допустимо использование лишь нескольких боковых цепей из канонического набора.

Направление следующей возможной водородной связи для O_i_-1 показано синей стрелкой.

Четвертым вариантом водородной связи, показанным на рисунке 16, б, будет образование Н-связи в атомом O_i_-4. Это соответствует ситуации, когда с этим атомом образуются одновременно две водородных связи – N_iH и N_i₊₁H группами, принадлежащими к i-ому и i+1-ому альфа-углеродным атомам.

Такая ситуация, разрешена только для аминокислоты глицина (Gly), не имеющего боковой цепи и обладающего конформационной подвижность.

Направление следующей возможной водородной связи для O_i_-1 показано розовой стрелкой.

Рис. 16. Варианты возможной водородной связи группы O_i=R_i–N_i₊₁Н: с атомом O_i_-1(а) и с атомом O_i(б).

Таким образом, в зависимости от длины боковой цепи, находящейся в i-ом положении, возможна детерминация последующего направления роста полипептидной цепи. Отметим также, что подобная детерминация зависит также и от структуры исходного пентафрагмента, находится ли он в альфа-спиральной конформации или какой-либо иной.

В связи «коромыслом», т.е. взаимосвязи двух направлений на i-том альфа-углеродным атоме, возникает проблема установления корреляции между размером боковой цепи и тем направлением, которое она детерминирует. Для решения этого вопроса могут быть использованы как математические (например, геометрические), так и компьютерные подходы. Решение комплекса проблем, возникающих в этой области, может сулить, как можно предположить, получение важных результатов по прямому прогнозирования вторичной структуры белка. Попытки в этом направлении предпринимались [ 6-8 ], но пока не привели к полному решению проблемы.

Теоретический анализ области связи N_iН…O_i_-4 и сформулированные в результате этого представления о МВМ позволяют прояснить природу какнонического набора из 20 аминокислот как группы неприводимых представлений векторов действия, которые можно выделить в этой области.

Однако, такой взгляд является несколько упрощенным. Как мы видели на страничке http://genetic-code.narod.ru, в основании генетического кода может лежать 64 конформации 4х-звенного графа или пенафрагмента белка, из которых две или три конформации связаны с кодированием начала или конца считывания (триплеты, кодирующие стоп-сигналы). Остальные 61-62 конформации белка должны воссоздаваться с помощью боковых цепей. Возникает вопрос: как увязать факт существования лишь 20 аминокислот с возможностью кодирования триплетами (хотя и сильно вырожденного) более чем 60-ти конформаций белка. Этот вопрос принципиально решается, если мы включим в рассмотрение не только сами боковые цепи, но и те группировки, которые они несут. Учет этих группировок приводит к двухъярусной модели МВМ, которая изложена в разделе 4 нашей странички.

На главную страницу

Адрес для связи: vector-machine@narod.ru